A 2, 3-difoszfoglicerát (2, 3 DPG) egy glikolízis közbenső termékéből származó vegyület; főként az eritrociták szintjére koncentrál, mivel a vörösvértestek - amelyek hiányoznak a mitokondriumoktól - kihasználják az anaerob laktát anyagcserét (a glükóz homolaktikus fermentációja) az energia megszerzéséhez.
A hemoglobin egy tetramer fehérje, azaz négy alegységből, két alfa és két béta által alkotott fehérjéből (globin) és egy EME-ből (protetikai csoport, amely az oxigénhez kötődik) áll. A 2, 3-difoszfoglicerát a béta-láncokhoz kötődik, és csökkenti a hemoglobin oxigénre való affinitását.
A 2, 3 DPG kötődése a hemoglobinhoz akkor fordul elő, ha az oxigénmentes formában van, míg a tüdőben oldódik a hemoglobin oxigénhez való kötődésétől. Valójában, amikor a hemoglobin eléri a szöveteket, a β-láncok az első, amely lemondja az oxigént, és ez a veszteség magában foglalja a monomerek középpontból történő elmozdulását. Amint a belső hidrofil üreg megnyílik, a DPG a negatív töltésű csoportok és a béta-láncok lizin- és hisztidin-maradékai közötti pozitív töltésű tetramerkötő heteropoláris kötésekbe lép és kötődik. Az így stabilizált szerkezet felszabadíthatja a két a-lánc oxigénjét is. A tüdőben azonban fordított folyamat folyik; nagy oxigénnyomás esetén az a-láncok az elsőek, amelyek kötődnek hozzá, és a DPG-t "összenyomják", és kiürítik a tetramerből, lehetővé téve a könnyebb oxigén-lánc β-kötést.
A 2, 3-biszfoszfoglicerát nem tud kötődni a magzati hemoglobinhoz, mivel ez a molekula nem tartalmaz B-láncot, amellyel a 2.3 DPG vonzza a kapcsolatot. Ez magyarázza a magzati hemoglobin oxigénjéhez viszonyított nagyobb affinitást az anyai hemoglobinhoz képest, ami lehetővé teszi, hogy a magzati vér oxigént nyerjen az anyai vérből.
