Felépítés és funkciók
A hemoglobin egy vörösvérsejtekben található metalloprotein, amely felelős az oxigén véráramba történő szállításáért. Valójában az oxigén csak mérsékelten oldódik vízben; ezért a vérben oldott mennyiségek (a teljes mennyiség kevesebb, mint 2% -a) nem elegendőek a szövetek anyagcsere igényeinek kielégítéséhez. Ezért egy adott hordozó szükségessége nyilvánvaló.
A keringési folyamban az oxigén nem képes közvetlenül és reverzibilisen kötődni a fehérjékhez, mint például a fémek, például a réz és a vas esetében. Nem meglepő, hogy a hemoglobin fehérjehéjba burkolt fehérje-alegységének középpontjában az EME ún. Protetikai csoportot találjuk, egy fémvázzal, amelyet az oxidációs állapotban lévő Fe2 + (csökkentett állapot) vasatom jelent. oxigén reverzibilisen.
Vérelemzés
- Normális hemoglobin értékek a vérben: 13-17 g / 100 ml
A nőknél az értékek átlagosan 5-10% -kal alacsonyabbak, mint a férfiaknál.
A magas hemoglobin lehetséges okai
- polycythemia
- Bővített magasság
- Krónikus tüdőbetegségek
- szívbetegség
- Vér doping (eritropoietin és származékai vagy anyagai, amelyek utánozzák a hatását)
Az alacsony hemoglobin lehetséges okai
- vérszegénység
- Vashiány (sideropenia)
- Sokrétű vérzés
- carcinoma
- terhesség
- thalassaemia
- Burns
A vér oxigéntartalmát ezért a plazmában oldott kis mennyiség és a hemoglobin vashoz kötött frakció összege adja.
A vérben jelenlévő oxigén több mint 98% -a kapcsolódik a hemoglobinhoz, amely viszont a vörösvértestekben lévő véráramban kering. Így hemoglobin nélkül az eritrociták nem tudták teljesíteni az oxigén hordozó funkcióját.
Figyelembe véve ennek a fémnek a központi szerepét, a hemoglobin szintézise megköveteli a vas megfelelő bevitelét az étrendhez. A szervezetben lévő vas körülbelül 70% -a valójában a hemoglobin EME csoportjaiban van.
A hemoglobin 4 alegységből áll, amelyek szerkezetileg nagyon hasonlítanak a myoglobin * -hoz.
A hemoglobin egy nagy és komplex metalloprotein, amelyet négy gömbfehérje lánc jellemez, amelyek egy Fe2 + -ot tartalmazó EME-csoport köré vannak csomagolva.
Mindegyik hemoglobin molekulára ezért négy EME csoportot találunk, amelyeket a relatív globuláris protein lánc csomagol. Mivel minden hemoglobinmolekulában négy vasatom van, minden hemoglobin-molekula a reverzibilis reakciónak megfelelően négy oxigénatomhoz kötődik:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Amint az a legtöbb ember számára ismert, a hemoglobin feladata, hogy oxigént vegyen ki a tüdőből, engedje el a szükséges sejtekbe, vegye ki a szén-dioxidot, és engedje el a tüdőbe, ahol a fito újraindul.
A vér áthaladása során a pulmonáris alveolák kapillárisaiban a hemoglobin önmagához kötődik az oxigénhez, ami ezután a perifériás keringésben lévő szövetekhez jut. Ez az adatcsere azért történik, mert az oxigénkötések az EME csoport vasával labilisak és érzékenyek számos tényezőre, amelyek közül a legfontosabb az oxigén feszültsége vagy részleges nyomása.
Az oxigén kötődése a hemoglobinhoz és a Bohr hatáshoz
A tüdőben a plazma oxigén feszültsége az alveolokból a vérbe (usion PO2) való diffúzió következtében emelkedik; ez a növekedés miatt a hemoglobin az oxigénhez kötődik; ellentétes a perifériás szövetekben, ahol a vérben az oldott oxigén koncentrációja csökken (↓ PO2), és növeli a szén-dioxid részleges nyomását (↑ CO2); ez a hemoglobint az oxigén felszabadításával okozza, feltöltve magát CO2-vel. A koncepció maximalizálásával több szén-dioxid van jelen a vérben, és kevesebb oxigén marad a hemoglobinhoz .
Bár a fizikailag oldott oxigén mennyisége a vérben nagyon alacsony, ezért alapvető szerepet játszik. Valójában ez a mennyiség nagymértékben befolyásolja az oxigén és a hemoglobin közötti kötési szilárdságot (amellett, hogy fontos referenciaértéket képvisel a pulmonális szellőzés szabályozásában).
Összefoglalva az egészet egy gráfmal, a hemoglobinhoz kapcsolódó oxigén mennyisége nő a pO2-hoz viszonyítva a szigmoid görbe után:
Az a tény, hogy a plateu régió olyan nagy helyet foglal el, fontos biztonsági rés a hemoglobin maximális telítettségénél a tüdőben való áthaladás során. Bár az alveoláris szinten a pO2 általában 100 Hgmm-nek felel meg, az ábrán megfigyelhető, hogy valójában 70 mmHg-os oxigén parciális nyomásként is megfigyelhető (néhány betegség vagy tartósság tipikus előfordulása nagy magasságban), a telített hemoglobin százalékos aránya. közel 100%.
A maximális meredekség tartományában, amikor az oxigén részleges feszültsége 40 mmHg alá csökken, a hemoglobin oxigénkötő képessége hirtelen csökken.
Nyugalmi körülmények között az intracelluláris folyadékokban a PO2 körülbelül 40 mmHg; ebben az összefüggésben a gáz törvények miatt a plazmában oldott oxigén az O2-nál gyengébb szövetekre diffundál a kapilláris membrán keresztezésével. Következésképpen az O2 plazmafeszültsége tovább csökken, és ez kedvez a hemoglobinból származó oxigén felszabadulásának. Az intenzív fizikai erőfeszítés során viszont a szövetekben az oxigénfeszültség 15 mmHg-ra vagy ennél kisebbre csökken, így a vér erősen kimerült az oxigénből.
Ami azt mondja, a pihenési körülmények között jelentős mennyiségű oxigenált hemoglobin hagyja el a szöveteket, és szükség esetén rendelkezésre áll (például egyes sejtekben az anyagcsere hirtelen növekedése).
A fenti képen látható folyamatos vonalat hemoglobin disszociációs görbének nevezzük; tipikusan in vitro pH = 7, 4 és 37 ° C hőmérsékleten határozzuk meg.
A Bohr-hatás mind az O2-nek a tüdő szintjén történő bevitelére, mind a szöveti szinten történő felszabadulásra gyakorolt következményekkel jár.
Ahol a bikarbonát formájában több oldott szén-dioxid van, a hemoglobin könnyebben szabadít fel oxigént, és szén-dioxiddal (bikarbonát formájában) tölti fel.
Ugyanez a hatás érhető el a vér savanyításával: minél kisebb a vér pH-ja, annál kevesebb oxigén marad a hemoglobinhoz kötve; nem véletlenül, a vérben a szén-dioxidot főleg szénsav formájában oldják fel, amely disszociál.
A felfedező tiszteletére a pH vagy a szén-dioxid hatása az oxigén disszociációra Bohr-hatásként ismert.
Ahogy vártuk, a savas környezetben a hemoglobin könnyebben szabadítja fel az oxigént, míg az alapvető környezetben az oxigénkötés erősebb.
A hemoglobin affinitását oxigénre módosító egyéb tényezők között emlékeztetünk a hőmérsékletre. Különösen a hemoglobin affinitása az oxigénhez a testhőmérséklet növekedésével csökken. Ez különösen előnyös a téli és tavaszi hónapokban, mivel a pulmonáris vér hőmérséklete (a külső környezet levegőjével érintkezve) alacsonyabb, mint a szövetek szintjén, ahol az oxigén felszabadulása megkönnyíthető. .
A 2, 3-difoszfoglicerát a glikolízis köztiterméke, amely befolyásolja a hemoglobin oxigén affinitását. Ha a vörösvértestek koncentrációja a koncentrációban megnő, csökken a hemoglobin affinitása az oxigénhez, ezáltal elősegítve az oxigén felszabadulását a szövetekbe. Nem véletlen, hogy a 2, 3-difoszfoglicerát eritrociták koncentrációja nő, például anémiában, szív- és pulmonalis elégtelenségben és a magas talajban való tartózkodás során.
Általában a 2, 3-biszfoszfoglicerát hatása viszonylag lassú, különösen a szén-dioxid pH-jára, hőmérsékletére és részleges nyomására gyakorolt gyors reakcióval összehasonlítva.
A Bohr-hatás nagyon fontos az intenzív izmos munka során; hasonló körülmények között, valójában a stressz által leginkább kitett szövetekben a szén-dioxid, és ezáltal a vér savtartalma is lokálisan emelkedik. Amint azt fentebb kifejtettük, mindez kedvez az oxigén átadásának a szövetekbe, a hemoglobin disszociációs görbe jobbra mozgatásával.
