PROTEÉZEK (vagy peptidázok): a fehérjék emésztésében részt vevő hidrolitikus enzimek, melyek hatására a proteázok képesek megszakítani a különböző aminosavakhoz kötődő peptidkötéseket, amelyekből ismétlődő fehérjemolekulák származnak.
| endopeptidázok | exopeptidázt |
| Megosztották a peptidkötéseket a fehérje molekulán belül, ami különböző hosszúságú peptideket eredményezett. | Hidrolizáljuk az aminosav lánc végén található peptidkötéseket. |
ORIGIN | |
| Gyomor és hasnyálmirigy | Hasnyálmirigy és bélrendszer |
- Pepszin: a gyomor peptikus sejtjei inaktív formában (pepsinogén) állíthatók elő. Sósavval aktiválva. Elsősorban az aromás aminosavakat (például tirozint, triptofánt és fenilalanint) kötő peptidkötésekre beavatkozik. - tripszin: az exokrin hasnyálmirigy inaktív formában (tripszinogén) termelődik. A duodenális enteropeptidáz aktiválja. Elsősorban olyan peptidkötésekre beavatkozik, amelyek bázikus aminosavakat (például arginint és lizint) tartalmaznak. - chimotripszin: az exokrin hasnyálmirigy inaktív formában (kimotripszinogén) termelődik. A tripszin aktiválja. Elsősorban az aromás aminosavakat (például tirozint, triptofánt és fenilalanint) kötő peptidkötésekre beavatkozik. - Elasztáz: az exokrin hasnyálmirigy inaktív formában (pre-pro-elasztáz) termelődik. A tripszin aktiválja. Egyedülálló enzim, amely képes elasztikusan megtámadni, és nagyon fontos a húsételek emésztéséhez. | - Karboxipeptidáz: az exokrin hasnyálmirigy által termelt és szekretált, részben aktív formában és részben inaktív formában. Beavatkoznak az aminosav-lánc karboxil végén elhelyezett peptidkötésekre. - Aminopeptidázok: a duodenális nyálkahártya által termelt és szekretált. Beavatkoznak az aminosav-lánc karboxil végén elhelyezett peptidkötésekre. - Dipeptidáz: a vékonybél enterocitáinak szekréciója, a peptidkötés hidrolizálása, amely egyetlen aminosav-párot tartalmaz |
Az élelmiszer-eredetű fehérjék emésztéséhez használt proteázok a kis családnak csak egy kis részét alkotják, amelyhez tartoznak. Ha úgy gondoljuk, hogy az enzimek, mint sok hormon, fehérje molekulák, akkor rájöttünk, hogy mennyire fontos a proteázok szerepe. Milyen jobb módja annak, hogy szabályozzuk e molekulák aktivitását, mint szükség esetén a specifikus proteázokkal? Itt az az, hogy az immunrendszer sejtjei olyan proteázokat tartalmaznak, amelyek emésztik az idegen mikroorganizmusok sejtmembránját, ami viszont (a baktériumokról beszélünk) egyrészt képes proteolitikus enzimeket szekretálni a sejtbe való behatoláshoz, másrészt felszabadulni fehérje toxinok (exotoxinok), amelyekből meg kell védenünk magunkat. Néhány plazma proteáz, mint például az antitrombin III és a plazmin fontos szerepet játszik a koagulációban, megakadályozva ennek a mechanizmusnak a túlzott aktiválódását, amit a trombin (amely szintén a nagy proteázcsaládhoz tartozik) fokozza.
A proteázok moduláló hatása ezért alapvető fontosságú a különböző testfunkciók szabályozásában; ha a fehérjeszintézis eredményeként például abnormális fehérjék származnak, nagyon fontos, hogy a lehető leghamarabb lebomlanak. Hasonlóképpen, a sebgyógyulás során a hegszövet nem tud végtelenül növekedni, hanem specifikus proteázokkal kell korlátozni. Továbbá, ha úgy véljük, hogy a proteázok lebontják és elpusztítják a fehérje molekulákat, akkor elvárhatjuk, hogy a faktorok - beleértve az egyéb proteázokat is - szabályozzák működésüket, és így megakadályozzák, hogy a kiemelkedő proteolitikus jelenségek károsítsák a szervezet szöveteit. .
Az izomrostokat érintő proteolitikus jelenségeket éhgyomorra és hosszabb ideig tartó testmozgás aktiválja, hogy bizonyos glükogén aminosavakból energiát és glükózt termeljenek.
A növényi proteázokat is növények szintetizálják, hogy megvédjék magukat a kórokozóktól, lebontják a peptideket és módosítsák más fehérjék szerkezetét és működését. Az ananász szár (bromelain), papaya (papain) és csírázott mag (árpa maláta) különösen gazdag. Ezeknek az élelmiszereknek vagy azok kivonatainak lenyelése segíti az emésztőrendszer szabályozását, elősegítve az emésztőrendszerbe kibocsátott endogén proteázok működését.
