R.Borgacci cink funkciói

Mi

Mi a cink?

A cink, amely az emberi egészség alapvető tápanyagának tekinthető, számos funkciót lát el a szervezetben.

Cink az emberi testben

Az emberi test körülbelül 2-4 gramm cinket tartalmaz. Legtöbbjük a szervekben van, nagyobb a koncentrációja a prosztatában és a szemben; bőséges az agyban, az izmokban, a csontokban, a vesékben és a májban is. A spermiumok különösen cinkben gazdagok, ami kulcsfontosságú tényező a prosztata működésében és a reproduktív szervek növekedésében.

Funkciók és biológiai szerep

Úgy tűnik, hogy a cinknek nagyon fontos biológiai funkciói és szerepe van, különösen az enzimek, nukleinsavak és különféle fehérjék alkotásában és működésében. A peptideken belül a cinkionokat gyakran összehangolják az aszparaginsav, glutaminsav, cisztein és hisztidin aminosavak oldalláncaihoz. Azonban a fehérjékben a cinkkötés elméleti és számítási leírása - valamint más átmeneti fémek kötése - nehéz megmagyarázni.

Emberekben a cink biológiai funkciói és szerepei mindenütt jelen vannak. A szerves ligandumok széles körével kölcsönhatásba lép, és alapvető funkciói vannak az RNS és a DNS nukleinsavak metabolizmusában, a jelátvitelben és a génexpresszióban. A cink szabályozza az apoptózist - sejtpusztulást. A 2006-os tanulmány becslése szerint a humán fehérjék mintegy 10% -a kapcsolódik a cink biológiai szerepéhez, nem is beszélve az ásványi szállításban részt vevő egyéb peptid faktorok százairól; egy hasonló "in silico" tanulmány - számítógépes szimuláció - az Arabidopsis thaliana növényben 2367 cinkhez kötött fehérjét talált.

Az agyban a cinket glutamáterg neuronok specifikus szinaptikus vezikuláiban tárolják, és módosíthatják az idegsejtek ingerlékenységét. Kulcsfontosságú szerepet játszik a szinaptikus plaszticitásban és ezért a komplex tanulási funkcióban. A cink homeosztázis szintén fontos szerepet játszik a központi idegrendszer funkcionális szabályozásában. Úgy véljük, hogy a központi idegrendszerben a cink homeosztázis egyensúlyhiánya a szinaptikus cink túlzott koncentrációját okozhatja:

• Neurotoxicitás, mitokondriális oxidatív stressz következtében - például az elektronszállító láncban részt vevő bizonyos enzimek, például az I komplex, a III. Komplex és az a-ketoglutarát-dehidrogenáz megszakítása
• A kalcium-homeosztázis egyenetlensége
• Glutammatergikus neuronális excitotoxicitás
• Interferencia az intraneuronális jelátvitellel.

Az azonos aminosav L- és D-hisztidin-izomerjei elősegítik a cink felszívódását az agyban. Az SLC30A3 - a 30 tagú 3-as oldott hordozócsalád vagy a 3-as cink-transzporter a fő ásványi ásványi homeosztázisban részt vevő cinkhordozó.

enzimek

A cink számos funkciója és bio-kémiai szerepe közül azt mondtuk, hogy létezik az enzimek alkotása.

A cink (pontosabban a Zn2 + ion) egy nagyon hatékony Lewis-sav, olyan tulajdonság, amely katalizátorként hidroxilezésre és más enzimatikus reakciókra alkalmas. Rugalmas koordinációs geometriája is van, amely lehetővé teszi, hogy a fehérjék gyorsan megváltoztassák a konformációt, hogy különböző biológiai reakciókat hajtsanak végre. A cinktartalmú enzimek két példája a következők: szén-anhidáz és karboxipeptidáz, amely szükséges a szén-dioxid (CO2) szabályozásához és a fehérjék emésztéséhez.

Cink és karbon-anhidráz

A gerinces állatok vérében a szénsav-anhidráz enzim a szén-dioxidot bikarbonáttá alakítja, és ugyanazt az enzimet a bikarbonátot CO2-ká alakítja, majd kilélegzi a tüdőből. E enzim nélkül, normál vér pH-nál, a konverzió körülbelül egymilliószor lassabb lenne, vagy 10-es vagy annál nagyobb pH-értékre lenne szükség. A nem összefüggő β-karbon anhidáz a levelek kialakulása, az ecetsav-indol-sav (auxin) szintézise és az alkoholos fermentáció miatt nélkülözhetetlen.

Cink és karboxipeptidáz

A karboxipeptidáz enzim a fehérje emésztése során lebontja a peptidkötéseket; pontosabban, ez megkönnyíti a nukleofil támadást a peptid CO-csoportjához, egy nagyon reaktív nukleofilt generálva vagy aktiválva a karbonil-t támadásra.

polarizációval. Ez is stabilizálja a tetraéderes közbenső - vagy átmeneti állapotot - melyik

ez a karbonil-szénnel való nukleofil támadással jön létre. Végül stabilizálnia kell a

amid-nitrogént, hogy a CN-kötés megkötésekor megfelelő kilépő csoport legyen

megtört.

Jelző

A cinknek az a feladata, hogy a jeladó képes aktiválni a jelátviteli utakat. Ezek közül az utak közül sokan erősítik a rák rendellenes növekedését. A rákellenes terápiák egyike magában foglalja a ZIP-transzporterek célzását (irt-szerű fehérje-cink transzporterfehérje). Ezek az oldott transzporter család membrán transzportfehérjéi, amelyek szabályozzák a membránon belüli cink-leadást és szabályozzák intracelluláris és citoplazmatikus koncentrációit.

Egyéb fehérjék

A cink szerkezeti szerepet játszik az úgynevezett "cink ujjban" vagy cink ujjakban, specifikus fehérje régiókban, amelyek képesek kötődni a DNS-hez. A cink-ujj egyes transzkripciós faktorok, a DNS-szekvenciákat replikációs és transzkripciós folyamatok során felismerő fehérjék része.

A cink ujj cinkionok segítenek az ujjak szerkezetének fenntartásában a transzkripciós faktorban lévő négy aminosavhoz összehangolt módon. A transzkripciós faktor a DNS-hélixet tekercseli, és a különböző "ujj" részeket a célszekvenciához való pontos kötéshez használja.

A vérplazmában a cinket albuminnal kötik és szállítják (60% - alacsony affinitás) és transzferrin (10%). Ez utóbbi is vasat hordoz, ami csökkenti a cink felszívódását és fordítva. Hasonló antagonizmus fordul elő a cink és a réz között is. A cink koncentrációja a vérplazmában viszonylag állandó marad, függetlenül attól, hogy a cink orális bevitele - táplálékkal vagy kiegészítőkkel - történik. A nyálmirigyek, a prosztata, az immunrendszer és a belek sejtjei cinkjelzést használnak egymással.

Néhány mikroorganizmusban, a bélben és a májban, a cink tárolható a metallotionein tartalékokban. Az MT bélsejt 15-40% -kal képes szabályozni az élelmiszer-cink felszívódását. Azonban a nem megfelelő vagy túlzott bevitel káros lehet; sőt, az antagonizmus elve miatt a felesleges cink veszélyezteti a réz felszívódását.

A humán dopamin transzporter tartalmaz egy nagy affinitású kötőhelyet az extracelluláris cinkhez, amely telített állapotban gátolja a dopamin újrafelvételét és amplifikálja az amfetamin által kiváltott dopamin effluxot - in vitro. A humán szerotonin és norepinefrin transzporterek nem tartalmaznak cink kötőhelyeket.

bibliográfia

• Maret, Wolfgang (2013). "12. fejezet: Cink és emberi betegségek". Astrid Sigelben; Helmut Sigel; Roland KO Sigel. Az esszenciális fémionok és az emberi betegségek közötti összefüggések. Fémionok az élettudományokban. 13. Springer. pp. 389-414.
• Prakash A, Bharti K, Majeed AB (2015. április). "Cink: indikációk az agyi betegségekben". Fundam Clin Pharmacol. 29 (2): 131–149.
• Cherasse Y, Urade Y (2017. november). "Diétás cink hatású alvásmodulátor". Nemzetközi Journal of Molecular Sciences. 18 (11): 2334. A cink az emberi szervezetben a második leggyakoribb nyomfém, és számos biológiai folyamat számára elengedhetetlen. ... A nyomkövető fém lényeges kofaktor a több mint 300 enzim és 1000 transzkripciós faktor számára [16]. ... A központi idegrendszerben a cink a második leggyakoribb nyomelem, és számos folyamatban vesz részt. Fontos szerepet játszik a sejtjelzésben és a neuronális aktivitás modulálásában is.
• Prasad AS (2008). "Cink az emberi egészségben: a cink hatása az immunsejtekre". Mol. Med. 14 (5–6): 353–7
• A cink mikroorganizmusokban betöltött szerepét különösen a következőkben ismertetik: Sugarman B (1983). "Cink és fertőzés". A fertőző betegségek áttekintése. 5 (1): 137–47.
• Cotton 1999, pp. 625-629
• Szilva, Laura; Rink, Lothar; Haase, Hajo (2010). "Az esszenciális toxin: a cink hatása az emberi egészségre". Int J Környezetvédelmi Közegészségügy. 7 (4): 1342-1365.
• Brandt, Erik G .; Hellgren, Mikko; Brinck, Tore; Bergman, Tomas; Edholm, Olle (2009). "A ciszteinhez való cinkkötés molekuláris dinamikai vizsgálata az alkohol-dehidrogenáz szerkezeti cinkhelyének peptid-utánzata". Phys. Chem. Chem. Phys. 11 (6): 975–83
• Rink, L .; Gabriel P. (2000). "Cink és az immunrendszer". Proc Nutr. Soc. 59 (4): 541–52.
• Wapnir, Raul A. (1990). Fehérje táplálkozás és ásványi abszorpció. Boca Raton, Florida: CRC Press.
• Berdanier, Carolyn D .; Dwyer, Johanna T .; Feldman, Elaine B. (2007). A Táplálkozás és Élelmiszer Kézikönyv. Boca Raton, Florida: CRC Press.
• Bitanihirwe BK, Cunningham MG (2009. november). "Cink: az agy sötét ló". Synapse. 63 (11): 1029-1049.
• Nakashima AS; Dyck RH (2009). "Cink és kérgi plaszticitás". Brain Res Rev. 59 (2): 347–73
• Tyszka-Czochara M, Grzywacz A, Gdula-Argasińska J, Librowski T, Wiliński B, Opoka W (2014. május). "A cink szerepe a központi idegrendszer (CNS) betegségek patogenezisében és kezelésében. A cink homeosztázisának következményei a megfelelő központi idegrendszeri funkcióra" (PDF). Acta. Pol. Pharm. 71 (3): 369–377. Archivált (PDF) az eredeti példányról 2017. augusztus 29-én.
• PMID 17119290
• NRC 2000, p. 443
• Stipanuk, Martha H. (2006). Az emberi táplálkozás biokémiai, fiziológiai és molekuláris vonatkozásai. WB Saunders Company. pp. 1043-1067.
• Greenwood 1997, pp. 1224-1225
• Kohen, Amnon; Limbach, Hans-Heinrich (2006). Izotóphatások a kémia és a biológia területén. Boca Raton, Florida: CRC Press. o. 850.
• Greenwood 1997, p. 1225
• Cotton 1999, p. 627
• Gadallah, MAA (2000). "Az indol-3-ecetsav és a cink hatása a szóban forgó szója növények növekedési, ozmotikus potenciáljára és oldható szén- és nitrogén összetevőire". Az Arid környezetek naplója. 44 (4): 451-467.
• Ziliotto, Silvia; Ogle, Olivia; Yaylor, Kathryn M. (2018). "17. fejezet Cink (II) célzása a rák megelőzésére". Sigelben, Astrid; Sigel, Helmut; Freisinger, Eva; Sigel, Roland KO Metal-Drugs: A rákellenes szerek fejlesztése és működése. 18. Berlin: de Gruyter GmbH. pp. 507-529.
• Cotton 1999, p. 628
• Whitney, Eleanor Noss; Rolfes, Sharon Rady (2005). Táplálkozás megértése (10. kiadás). Thomson Learning. pp. 447-450
• NRC 2000, p. 447
• Hershfinkel, Michal; Silverman, William F .; Székely, Izrael (2007). "A cinkérzékelő receptor, a cink és a sejtjelzés közötti kapcsolat". Molekuláris gyógyászat. 13 (7–8): 331–6.
• Cotton 1999, p. 629
• Blake, Steve (2007). Vitaminok és ásványi anyagok Demystified. McGraw-Hill Professional. o. 242.
• Fosmire, GJ (1990). "Cink toxicitás". American Journal of Clinical Nutrition. 51 (2): 225–7.
• Krause J (2008. április). "A dopamin transzporter SPECT és PET a figyelemhiány / hiperaktivitás zavarában". Neurother szakértő. 8 (4): 611–625.
• Sulzer D (2011. február). "Hogyan befolyásolja az addiktív gyógyszerek a preszinaptikus dopamin neurotranszmissziót". Neuron. 69 (4): 628–649.
• Scholze P, Nørregaard L, Singer EA, Freissmuth M, Gether U, Sitte HH (2002. június). "A cinkion szerepe a monoamin transzporterek által közvetített fordított transzportban". J. Biol. Chem. 277 (24): 21505-21513. A humán dopamin transzporter (hDAT) endogén, nagy affinitású Zn2 + kötőhelyet tartalmaz, három extrakciós oldallal az extracelluláris arcán (His193, His375 és Glu396). Tehát, amikor a Zn2 + -ot glutamáttal együtt szabadítják fel, ez nagymértékben növelheti a dopamin kiáramlását.