A miozin
A miozin a myofibrillek motorja; mindegyik molekula 6 alegységből áll, amelyekből 2 azonos nehéz lánc, nagyon nagy és két pár kisebb könnyű lánc.
A nehézfehérje-láncok összefonódnak, hogy terminális farokot, merev, spirális és két gömbfejet képezzenek.
Két könnyű fehérje lánc kapcsolódik az egyes fejek nehéz láncaihoz.
A vastag filamentumokon belül a miozin különböző izoformái úgy alakulnak ki, hogy fejüket a végtagok felé tegyék, míg a farok csoportosítva, a köteg formájában, a központi régióban. A fej és a farok közötti csomópont egy rugalmas nyak (csukló), amely lehetővé teszi a fejek összehúzódását.
A gömb alakú részt nehéz meromiosinnak is nevezik, míg a terminális részt könnyű meromiosinnak nevezik.
A miozin gömbfejek képezik a keresztirányú hidakat, amelyek közvetítik az aktin vékony szálával való kölcsönhatást, amely "kötélként" működik.
A kontrakció jelensége két fázisra osztható:
1) a vastag és vékony szálak összekötése (kereszthidak kialakítása);
2) izzószál
Amint már említettük, a kereszthidak kialakulása a szálban lévő kalcium aktivitásának növekedésétől függ. Az ATP-vel való kötődéshez hozzárendelt zseb jelenléte a miozin fejében szintén alapvető, valamint egy olyan enzim (ATPáz), amely képes az ADP-re és szervetlen foszfáttá bontani, felszabadítva az energiát.
aktin
Az aktin, amely a szarkomér finom szálát képezi, egy gömb alakú (G-aktin) alakú fehérje. Ezek közül a molekulák közül sokan kapcsolódnak egymáshoz, hogy hosszú és vékony granulátumokat állítsanak elő (az úgynevezett F-aktin). Ezek közül a láncok közül kettő egymás fölé húzódik, mint két gyöngy nyaklánc, ami a vékony szálhoz vezet.
Minden G-aktin molekula tartalmaz egy kötőhelyet a myosin fejhez, amely pihenő körülmények között valójában két fehérje által blokkolva van. A vékony szálak valójában nemcsak az aktinból, hanem a következőkből állnak:
- TROPOMIOSIN: a nyugalmi izomban megakadályozza a 7 G-aktin molekula és a megfelelő myosin fej közötti érintkezést, miközben az izom lazul.
- TROPONIN: amikor a kalciumhoz kötődik, megváltoztatja a konformációját, és a tropomyozint a myozinnal való összekapcsolódást lehetővé teszi.
Ezeken a fehérjéken kívül az izom myofibrillek másokat is tartalmaznak, többek között:
titin, connectin és nebulin, a kontrakció során a szarkomere stabilizálásával és központosításával.
