Nézd meg a kémia
A fehérjék első helyen helyezhetők el a "biológiai világban", mivel sok funkciójuk miatt nincs életük nélkül.
A fehérjék elemanalízise a következő átlagértékeket adja: 55% szén, 7% hidrogén és 16% nitrogén; nyilvánvaló, hogy a fehérjék különböznek egymástól, de átlagos elemi összetétele keveset tér el a fenti értékektől.
Alapvetően a fehérjék természetes α-aminosavakból képzett makromolekulák; Az aminosavak az amidkötésen keresztül jönnek létre, amelyet az a-aminosav egy aminocsoportja és egy másik a-aminosav karboxilcsoportja közötti reakcióval hoz létre. Ezt a kötést (-CO-NH-) peptidkötésnek is nevezik, mert kötődik a peptidekhez (aminosavak kombinációja):
a kapott dipeptidet két aminosav képezi. Mivel egy dipeptid egy szabad aminocsoportot tartalmaz az egyik végén (NH2) és egy karboxilcsoportot a másikban (COOH), egy vagy több aminosavval reagálhat, és a láncot jobbra és balról is nyújthatja, ugyanazzal a reakcióval.
A reakciók sorrendje (amely mindenesetre nem igazán egyszerű) folytatódhat a végtelenségig: addig, amíg egy polipeptid vagy fehérje nevű polimer van. A peptidek és a fehérjék közötti különbség molekulatömeghez kapcsolódik: általában 10 000-nél nagyobb molekulatömegű fehérjéknek nevezik.
Az aminosavaknak a kis fehérjék megszerzéséhez való kötődése nehéz művelet, bár a közelmúltban olyan automatikus eljárást fejlesztettek ki aminosavakból származó fehérjék előállítására, amelyek kiváló eredményeket adnak.
A legegyszerűbb fehérje tehát 2 aminosavból áll: nemzetközi egyezmény szerint a fehérjeszerkezetben lévő aminosavak rendezett számozása az aminosavtól a szabad a-aminocsoporttal kezdődik.
Fehérje szerkezet
A fehérjemolekulák úgy vannak kialakítva, hogy legfeljebb négy különböző szervezetet láthatunk: általában megkülönböztethetők, elsődleges szerkezete, másodlagos, harmadlagos és kvaterner.
Az elsődleges és másodlagos struktúrák elengedhetetlenek a fehérjék számára, míg a tercier és kvaterner struktúrák "tartozék" (abban az értelemben, hogy nem mindegyik fehérjét fel lehet szerelni velük).
Az elsődleges struktúrát a fehérje láncban lévő aminosavak száma, típusa és szekvenciája határozza meg; ezért meg kell határozni a fehérjét alkotó aminosavak rendezett szekvenciáját (ez azt jelenti, hogy tudni kell a DNS-bázisok pontos szekvenciáját, amelyek kódolják ezt a fehérjét), amelyek nem elhanyagolható kémiai nehézségekkel találkoznak.
Lehetséges volt az aminosavak rendezett szekvenciájának meghatározása Edman-lebontással: a fehérjét fenil-izotiocianáttal (FITC) reagáltatjuk; kezdetben az a-amino-nitrogén dublettje támadja a tiokarbamil-származékot képező fenil-izotiocianátot; ezt követően a kapott termék ciklusa során fluoreszcens feniltioidantoin-származékot kapunk.
Edman kifejlesztett egy szekvencer nevű gépet, amely automatikusan beállítja a paramétereket (idő, reagensek, pH stb.) A lebomláshoz, és biztosítja a fehérjék elsődleges szerkezetét (ehhez a Nobel-díjat kapta).
Az elsődleges struktúra nem elegendő a fehérje molekulák tulajdonságainak teljes értelmezéséhez; úgy vélik, hogy ezek a tulajdonságok alapvetően attól függenek, hogy a fehérjék molekulái hajlamosak-e feltételezni, különböző módon hajlamosak: ez azt jelenti, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete. A fehérjék másodlagos szerkezete tremolabile, azaz fűtés miatt hajlamos eldobni; akkor a fehérjék denaturálódnak, és sok jellemző tulajdonságuk veszít. A 70 ° C fölötti melegítés mellett a denaturálást a besugárzás vagy a reagensek (például erős savak) hatása is okozhatja.
A fehérjék termikus hatású denaturálódását például a tojásfehérjék felmelegítésével figyelték meg: látszólag elveszíti a zselatin megjelenését, és oldhatatlan fehér anyaggá válik. A fehérjék denaturálása azonban másodlagos szerkezetük pusztulásához vezet, de az elsődleges szerkezetet (a különböző aminosavak összefonódását) változatlanul hagyja.
A fehérjék a harmadlagos szerkezetet vesznek fel, amikor a láncuk a másodlagos szerkezet összecsukása ellenére még rugalmas marad, úgy, hogy egy csavarodott háromdimenziós elrendezést hozzon létre szilárd test formájában. A molekula mentén szétszóródott cisztein -SH között kialakuló diszulfidkötések elsősorban a tercier szerkezetért felelősek.
A kvaterner szerkezet viszont csak a két vagy több alegység által alkotott fehérjékért verseng. A hemoglobin például két, a tetraéder csúcsainál elhelyezkedő fehérjepárból áll (azaz mind a négy fehérje láncból) oly módon, hogy gömb alakú szerkezetet eredményezzen; a négy protein láncot ionos erők tartják, nem pedig kovalens kötésekkel.
A kvaterner szerkezet másik példája az inzulin, amely úgy tűnik, hogy hat olyan fehérje alegységből áll, amelyek páronként vannak elrendezve egy háromszög csúcsán, amelynek középpontjában két cinkatom található.
PROTEINS FIBROSE: olyan fehérjék, amelyek bizonyos merevséggel rendelkeznek, és a tengelyük sokkal hosszabb, mint a másik; a leggyakoribb rostos fehérje a kollagén (vagy kollagén).
Egy szálas fehérje több másodlagos szerkezetet is tartalmazhat: α-hélix, β-szórólap és kollagén esetében hármas hélix; Az α-hélix a legstabilabb szerkezet, amelyet a β-szórólap követ, míg a három közül a legkevésbé stabil a hármas hélix.
α-hélix
A propellert jobbkezesnek tartják, ha a fő csontváz után (alulról felfelé irányítva) egy jobboldali csavar csavarozásához hasonló mozgás történik; míg a légcsavar a bal kézből van, ha a mozgás analóg a baloldali csavar csavarozásával. A jobb oldali α-hélixekben az aminosavak -R szubsztituensei merőlegesek a fehérje fő tengelyére és az arcra kifelé, míg a bal oldali a-hélixek a -R szubsztituensek befelé néznek. A jobb oldali a-hélixek stabilabbak, mint a bal keze, mert a tartályok között -R kevésbé kölcsönhatás és kevésbé sztérikus akadály. A fehérjékben található összes α-hélix dextrogén.
Az α-hélix szerkezetét hidrogénkötések (hidrogénhidak) stabilizálják, amelyek az egyes aminosavak karboxilcsoportja (-C = O) és az aminocsoport (-NH) között alakulnak ki, amely négy maradék a későbbiekben. lineáris szekvencia.
Az a-hélix szerkezetű fehérje példája a haj keratin.
β-lap
A β-betegtájékoztató szerkezetében a különböző, de párhuzamos polipeptidláncokhoz tartozó aminosavak vagy hidrogénkötések alakulhatnak ki ugyanazon fehérje aminosavai között, amelyek egymástól számszerűen távol vannak, de párhuzamos irányban áramlik. A hidrogénkötések azonban gyengébbek, mint azok, amelyek stabilizálják az α-hélix formát.
Példa a β-szórólap szerkezetére a selyem fibrin (a pókhálókban is megtalálható).
Az α-hélix szerkezet meghosszabbításával az α-hélixről a p-szórólapra való átmenetet végzik; a hő vagy a mechanikai feszültség lehetővé teszi az α-hélix szerkezetből a β-lemez szerkezetét.
Általában egy fehérjében a β-betegtájékoztató struktúrák közel vannak egymáshoz, mivel a fehérje részei között hidrogénkötések jöhetnek létre.
Szálas fehérjékben a fehérjeszerkezet nagy része α-hélix vagy β-szórólapként van kialakítva.
GLOBULAR PROTEINS: szinte gömb alakú térszerkezettel rendelkeznek (a polipeptidlánc számos irányváltozása miatt); a jelenlét egyes részei α-hélix vagy β-betegtájékoztató szerkezetre vezethetők vissza, és más részek nem ezeknek a formáknak tulajdoníthatók: az elrendezés nem véletlen, hanem szervezett és ismétlődő.
Az eddig említett fehérjék teljesen homogén alkotórészek, azaz kombinált aminosavak tiszta szekvenciái; ezeket a fehérjéket egyszerűnek nevezik; fehérjéből és egy nem fehérje-részből (prosztata-csoportból) álló fehérjék, amelyeket konjugált fehérjéknek neveznek.
A kollagén
A természetben a leggyakoribb fehérje: a csontok, a körmök, a szaruhártya és a szemlencse között van jelen egyes szervek (pl. Máj) intersticiális terek, stb. Között.
Szerkezete különleges mechanikai képességeket biztosít; nagy mechanikai ellenállással rendelkezik, amely nagy rugalmassággal (pl. inakban) vagy nagy merevséggel (pl. csontokban) függ a függvénytől függően.
A kollagén egyik legérdekesebb tulajdonsága a konstitutív egyszerűsége: körülbelül 30% -ra keletkezik prolin és körülbelül 30% glicin esetében ; a többi 18 aminosavat meg kell osztani a fehérje szerkezet fennmaradó 40% -át. A kollagén aminosav-szekvenciája rendkívül szabályos: minden harmadik maradék, a harmadik a glicin.
A prolin egy ciklikus aminosav, amelyben az R- csoport kötődik az a-amino-nitrogénhez, és ez bizonyos merevséget biztosít.
A végső szerkezet egy ismétlődő lánc, amelynek hélix alakja van; a kollagénláncban a hidrogénkötések hiányoznak. A kollagén bal oldali hélix, amelynek lépése (a hélix fordulatszámának megfelelő hosszúság) nagyobb, mint az α-hélix; a kollagén hélixe annyira laza, hogy három fehérje lánc képes egymáshoz kötni, ami egyetlen kötélet alkot: hármas hélix szerkezetet.
A kollagén hármas hélixe azonban kevésbé stabil, mint az α-hélix szerkezet és a β-szórólap szerkezet.
Lássuk most a kollagén előállításának mechanizmusát; tekintsünk például egy véredény szakadására: ez a törés egy csomó jelet kísér, hogy lezárja az edényt, és ezáltal a vérrög képződik. A koaguláció legalább harminc speciális enzimet igényel. A vérrög után a szövet javítása szükséges; a seb közelében lévő sejtek kollagént is termelnek. Ehhez először indukálni kell egy gén expresszióját, vagyis a gén információiból induló szervezetek képesek a fehérjét előállítani (a genetikai információ átíródik a mRNS-ből, amely a következő: a citoplazmában levő riboszómákba, ahol a genetikai információ fehérjévé alakul). Ezután a kollagént szintetizáljuk a riboszómákban (körülbelül 1200 aminosavból álló, mintegy 150000 d molekulatömegű bal oldali hélixként jelenik meg), majd felhalmozódik a lumenekben, ahol szubsztrátvá válik az utólagos módosításra képes enzimek számára. -tradicionális (az mRNS által lefordított nyelvi módosítások); kollagénben ezek a módosítások egyes oldalláncok, különösen a prolin és a lizin oxidációjából állnak.
Az ilyen módosításokhoz vezető enzimek meghibásodása okozza a sebzést: ez egy olyan betegség, amely eredetileg a vérerek szakadását okozza, a fogak szakadása, amit interintestinalis vérzés és halál követhet; ezt a hosszú élettartamú élelmiszerek folyamatos használata okozhatja.
Ezt követően más enzimek hatására más módosítások lépnek fel, amelyek a prolin és a lizin hidroxilcsoportjainak glikozidálásával járnak (a cukor oxigénhez kapcsolódik); ezek az enzimek a lumenen kívül más területeken is megtalálhatók, míg a fehérje módosul, míg az endoplazmatikus retikulum belsejében a zsákokba (hólyagokba) kerülnek, amelyek magukra záródnak és leválnak a rácsból: ezek belül vannak a glikozidált pro-kollagén monomer; ez utóbbi eléri a Golgi készüléket, ahol az egyes enzimek felismerik a glikozidált pro-kollagén karboxi-részében lévő ciszteint, és a különböző láncok egymáshoz közelednek és diszulfidhidakat képeznek: három pro-lánc Glikozidált kollagén, amely összekapcsolódik, és ez a kiindulási pont, amelyből a három lánc egymásba eső, majd spontán módon hármas hélixet hoz létre. A három glikidoxidált pro-kollagén lánc egymáshoz közel, majd egy vezikulum, amely önmagában fullad, leválik a Golgi készüléktől, és a három láncot a sejt perifériájába szállítja, ahol a plazmamembránnal való fúzió révén a \ t a trimetro kiürül a sejtből.
Az extra celluláris térben vannak bizonyos enzimek, a pro-kollagén peptidázok, amelyek eltávolítják a sejtből kilépett fajokból, három fragmentumot (mindegyik hélixre egy) 300 aminosavból, a karboxi-terminális oldalon és három fragmenst (mindegyiket egyenként). helix), mindegyik körülbelül 100 aminosavból az aminosav-részből: egy hármas hélix marad, amely körülbelül 800 aminosavból áll, a tropocollagen néven ismert spirálnak .
A tropokollagén meglehetősen merev pálca; a különböző trimerek kovalens kötésekhez kapcsolódnak, hogy nagyobb struktúrákat kapjanak: a mikrofibrileket . A mikrofibrillákban a különböző trimerek egymás után vannak elrendezve; olyan sok mikrofibrillum, amely tropokollagén köteg.
A csontokban a kollagén szálak között vannak olyan intersticiális terek, ahol kalcium és magnézium-szulfátok és foszfátok vannak elhelyezve: ezek a sók az összes rostot is lefedik; ez a csontokat merevvé teszi.
Az inaknál az intersticiális terek kevésbé gazdagok a kristályokban, mint a csontok, míg kisebb fehérjék vannak jelen a tropocollagénhez képest: ez rugalmasságot biztosít az inaknak.
Az osteoporózis egy kalcium- és magnéziumhiány által okozott betegség, amely lehetetlenné teszi a sók rögzítését a tropocollagen szálak intersticiális területein.
