aminosavak

Az aminosavak és fehérjék a köztitermékek, amelyek az ásványi világból az élő anyagba jutnak.

Amint a neve is mutatja, az aminosavak bifunkciós szerves anyagok: azaz az amino-függvényből (-NH2) és a karboxilcsoportból (-COOH) állnak; α, β, γ stb. lehetnek, attól függően, hogy az aminocsoport a karboxilcsoporthoz képest helyet foglal el:

a-aminosav	p-amino-savat	y-aminosav

A biológiailag fontos aminosavak minden α-aminosav.

A fehérjeszerkezetek húsz aminosavból állnak.

Amint az a fentiekben bemutatott általános struktúrákból látható, az aminosavaknak mindegyikük egy közös része és egy másik része, amely jellemzi őket (általánosan R-vel képviselve ) .

A húsz aminosav közül kilencven optikailag aktív (eltér a polarizált fény síkjától).

A legtöbb aminosavnak csak egy aminocsoportja és egy karboxilcsoportja van, így ezeket semleges aminosavaknak nevezik; az extra karboxilcsoporttal rendelkező aminosavakat savas aminosavaknak nevezik , míg az extra aminosavcsoportok bázikus aminosavak .

Az aminosavak kristályos szilárd anyagok, és jó vízoldhatóságuk van.

Néhány aminosav hiánya az étrendben a fejlődés komoly változásait határozza meg; sőt, az emberi szervezet nem képes olyan aminosavakat szintetizálni, amelyek pontosan úgynevezett esszenciálisak (ezeket be kell vezetni az étrenddel), miközben önmagában csak néhány aminosavat (a nem alapvető) képes előállítani.

Az esszenciális aminosavak hiánya miatt az egyik betegség kwashiorkor néven ismert (olyan szó, amely egy afrikai nyelvjárástól származik, hogy az „első és második”); ez a betegség az elsőszülöttet érinti, de a második gyermek megszületését követően, mivel az első hiányzik az anyatejből, amely a megfelelő fehérje bevitelét tartalmazza. Ez a betegség ezért széles körben elterjedt az alultáplált populációk körében, és hasmenéshez, étvágytalansághoz vezet, ami a szervezet progresszív gyengüléséhez vezet.

Amint már említettük, a természetes aminosavak, a glicin kivételével (az R csoport helyett hidrogén helyett a-aminosav, és a legkisebb a szél), legalább egy aszimmetrikus szén jelenléte miatt optikai aktivitással rendelkeznek. Természetes aminosavakban az aszimmetrikus szén abszolút konfigurációja, amelyre csak az aminocsoport és a karboxilcsoport tartozik, az L sorozathoz tartozik;

A D-aminosavak soha nem lépnek be a fehérje szerkezetébe.

Emlékszünk arra, hogy:

DNS ---- transzkripció → m-RNS ---- transzláció → fehérje

A transzkripció képes L-aminosavakként kódolni; A D-aminosavak a nem fehérjeszerkezetekben is megtalálhatók (pl. A baktériumok bélésfalában: a baktériumokban nincs genetikai információ, hogy a D-aminosavak védő szerephez jussanak, azonban az enzimekre vonatkozóan genetikai információ áll rendelkezésre. amely a baktérium bevonó falat gondoskodik).

Menjünk vissza az aminosavakhoz: az R csoport eltérő szerkezete meghatározza az egyes aminosavak egyedi jellemzőit, és specifikusan hozzájárul a fehérjék jellemzőihez.

Ezért úgy vélték, hogy az aminosavakat az R csoport jellegének megfelelően osztják szét:

Poláris, de nem feltöltött aminosavak (7):

Glicin (R = H-)

Serina (R = HO-CH2-)

treonin

A treoninnak két szimmetriacentruma van: a természetben csak a 2S, 3R treonin van.

A treonin esszenciális aminosav (nem szabad összekeverni a nélkülözhetetlen: minden aminosav elengedhetetlen), ezért az étrenddel együtt kell bevenni, ami olyan ételt fogyaszt, amely azt tartalmazza, mert - amint azt már említettük - az emberi sejtekben nincs genetikai örökség képesek előállítani ezt az aminosavat (ez az örökség számos növényben és jobban jelen van).

A szerin és treonin hidroxilcsoportja egy foszforilcsoporttal észterezhető (foszfozerin és foszfotreonin előállítása), ezt az eljárást foszforilációnak nevezzük; a foszforiláció a természetben a sejtek belső és külső részei közötti jelek transzlációjára szolgál.

Cisztein (R = HS-CH2-)

A cisztein-szulfhidril könnyebben protonálható, mint a szerin-hidroxil: a kén és az oxigén a hatodik csoportból származik, de a kén könnyebben oxidálható, mert nagyobb.

Tirozin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

NB

(C6H4) = di-szubsztituált benzolgyűrű

A szerin és a treonin esetében a hidroxil észterezhető (foszforilálva).

Aszparagin (R = NH2-CO-CH2-)

Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nem poláros aminosavak (8)

hidrofób oldalsó csoportokkal rendelkeznek; ezen az osztályon belül megkülönböztetünk:

Alifás :

Alanin (R = CH3-)

Valin (R = (CH3) 2-CH-) elengedhetetlen

Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) elengedhetetlen

Izoleucin (R =. \ T

Fontos a metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-)

A sejtmembránok egy lipid kettősrétegből állnak, melynek hidrofób jellegének köszönhetően rögzített fehérjék vannak, ezért alanint, valint, izoleucint és leucint tartalmaznak. A metionin viszont egy aminosav, amely szinte mindig kis mennyiségben van jelen (kb. 1%).

Proline

Aromás anyagok :

Fenilalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: lényeges monoszubsztituált benzol

Triptofán (R =. \ T

Ezek a két aminosav, amelyek aromásak, elnyelik a közel ultraibolya sugárzását (kb. 300 nm); ezért az UV-spektrofotometriás technikát ki lehet használni az ismert aminosavakat tartalmazó fehérje koncentrációjának meghatározására.

Aminosavak töltéssel (5) \ t

Ezzel megkülönböztethető:

A savas aminosavak (amelyek poláris maradványai negatív töltéssel rendelkeznek 7-es pH-értéken) olyanok, hogy képesek pozitív töltést H +:

Glutaminsav (R =. \ T

Ezek az aminosavak aszparaginból és glutaminból származnak; mind a négy létezik a természetben, és ez azt jelenti, hogy van egy konkrét információ mindegyikük számára, vagyis van egy bázis alapja a DNS-ben, amely mindegyiket kódolja.

A bázikus aminosavak (amelyek poláris maradékai pozitív töltéssel rendelkeznek 7-es pH-értéken) olyanok, mert pozitív töltést tudnak elfogadni H +:

Lizin (R =. \ T

Arginin (R =. \ T

Histidin (R =. \ T

Vannak olyan fehérjék, amelyekben az oldalláncokban az aminosavak származékai vannak: például egy foszfoszerin jelen lehet (nincs genetikai információ, amely kódolja a foszfozerint, csak a szerin esetében); A foszfozerin egy transzlációs poszt- transzformáció: a fehérjeszintézis után

DNS ---- transzkripció → m-RNS ---- transzláció → fehérje

az ilyen poszt-transzlációs módosítások előfordulhatnak a fehérje oldalláncain.

Lásd még: Protein, a kémia