vérvizsgálat

Tripszin és kimotripszin

A tripszin és a kimotripszin két fő enzim a táplálékfehérjék emésztésében. Mindkettőt zymogénekként, azaz inaktív formában termelik és szekretálják a hasnyálmirigy; a tripszin zimogén prekurzorát tripszinogénnek nevezik, míg a kimotripszin kymotripszinogénnek nevezik.

A tripszin és a kimotripszin a proteolitikus enzimek nagy családjába tartozik (részt vesz a fehérje emésztésében) és az endopeptidáz alcsoportba. Ezek az anyagok - köztük a gyomor-pepszin és a hasnyálmirigy elasztáz - az aminosav láncban lévő peptidkötéseket támadják, ami kisebb molekuláris fragmentumokat eredményez. A második csoportba tartozó, az exopeptidázokhoz tartozó enzimek befejezik a tripszin és a kimotripszin munkáját, az egyes aminosavakat leválasztva a peptidlánc végéből; Ebbe a családba tartoznak a hasnyálmirigy karboxipeptidázok (A1, A2 és B, amelyek a karboxil végét támadják), de az aminopeptidázok (amelyek az aminoterminális véget támadják) és a vékonybél nyálkahártyája által termelt és szekretált dipeptidázok. Néhány karboxipeptidáz, hasonló a tripszin (tripszinogén) és a kimotripszin (kimotripszinogén) esetében, a hasnyálmirigy inaktív formában szekretálódik. Mindhárom esetben az enzimatikus aktiválási folyamatban részt vevő enzim az enteropeptidáz, a duodenális nyálkahártya sejtjei által termelt és szekretált fehérje; pontosabban, az enteropeptidáz specifikus a tripszinogénre, amely tripszinné alakulva szintén aktiválja a többi proteolitikus enzimet, beleértve a tripszinogént is.

A tripszin és a kimotripszin közötti funkcionális különbségek egyszerűen a sajátosságaikra vonatkoznak, vagyis csak a jól meghatározott aminosavak által képzett kötések felismerésére és lebontására. A tripszin főként a bázikus aminosavakat (például arginint és lizint) tartalmazó peptidkötésekre beavatkozik, míg a kimotripszin főként tirozint, fenilalanint, triptofánt, leucint és metionint kötő kötéseket hidrolizál.

A különböző proteolitikus enzimeknek köszönhetően a gyomorsav hozzájárulásával az eredetileg több tíz aminosavból álló étrendi fehérjék dipeptidekké, tripeptidekké és szabad aminosavakká bonthatók, amelyek mindegyike könnyen felszívódó anyag, amely a bél nyálkahártyájának kapillárisaiból származik a májba szállítják.

Tripszin és kimotripszin székletben

A kimotripszin és a tripszin meghatározása a székletben, és különösen a múltban, az exokrin hasnyálmirigy funkcionális kapacitásának közvetett vizsgálata volt. Ha valami nem működik megfelelően ebben a mirigyszintben, logikus, hogy csökken a tripszin és a kimotripszin szintézise, ​​ami szintén hiányos lesz a székletben. A teszt jó érzékenységet mutat, de a hamis pozitív és a hamis negatívok valós kockázata terheli. A hashajtók alkalmazása például csökkenti az ürülékben lévő enzimek koncentrációját, míg az emésztő hasnyálmirigy-kivonatok (pl. Pankreatin) vagy zöldségek (pl. Ananász szár, papaya, papain és paprika) bevitele. hamis negatív eredményeket okoz. A bélbaktérium flórája kissé befolyásolja a székletben változatlanul érkező tripszin és kimotripszin mennyiségét; emiatt az antibiotikumok használata hamis negatívokat eredményezhet; éppen ellenkezőleg, a divertikulózis és a bakteriális proliferációt elősegítő egyéb állapotok esetén hamis pozitív eredményeket lehet rögzíteni.

A tripszin és a kimotripszin dózisának klasszikus alkalmazása a székletben a hasnyálmirigy-elégtelenség kimutatása cisztás fibrózisban szenvedő betegeknél. Ennek a betegségnek az egyik következménye a tripszin és más emésztőenzimek normál transzportjának a hasnyálmirigyből a nyombélbe történő károsodása; emiatt a születéskor a cisztás fibrózisban szenvedő gyermek széklete különösen kompakt, a bélelzáródást okozó pontig. Ennek eredményeként különösen kis mennyiségben kimotripszint és tripszint regisztrálnak meconiumban.